同工酵素
同工酵素(isoenzyme)的概念：即同工酵素是一类催化相同的化学反应，但酵素蛋白的分子结构、理化性质和免疫原性各不相同的一类酵素。它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织，甚至在同一组织、同一细胞的不同细胞器中。至今已知的同工酵素已不下几十种，如己糖激酵素，乳酸脱氢酵素等，其中以乳酸脱氢酵素(Lactic acid dehydrogenase，LDH)研究得为清楚。人和脊柱动物组织中，有五种分子形式，它们催化下列相同的化学反应：
五种同工酵素均由四个亚基组成。LDH的亚基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，两型亚基的氨基酸组成不同，由两种亚基以不同比例组成的四聚体，存在五种LDH形式.即H4(LDHl)、H3M1(LDH2)、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。
M、H亚基的氨基酸组成不同，这是由基因不同所决定。五种LDH中的M、H亚基比例各异，决定了它们理化性质的差别.通常用电冰法可把五种LDH分开，LDH1向正极泳动速度快，而LDH5泳动慢，其它几种介于两者之间，依次为LDH2.LDH3和LDH4(图4-5) 图4-5还说明了不同组织中各种LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量较多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4为主.不同组织中LDH同工酵素谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关.LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大，使乳酸脱氢氧化成丙酮酸，有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大，有使丙酮酸还原为乳酸的作用，这与肌肉在无氧酵解中取得能量的生理过程相适应(详见糖代谢章).在组织病变时这些同工酵素释放入血，由于同工酵素在组织器官中分布差异，因此血清同工酵素谱就有了变化。故临床常用血清同工酵素谱分析来诊断疾病(图4-5)。
别构酵素
别构酵素(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酵素，酵素分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点(catalytic site)外;还有别构位点(allosteric site).后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酵素的分子构象就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酵素与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator)，反之使酵素底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酵素活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用.别构酵素的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上.在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酵素处于代谢途径的开端，而别构酵素的别构剂往往是一些生理性小分子及该酵素作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酵素的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酵素称反馈抑制(feedback inhibition).说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酵素，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酵素在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酵素又称调节酵素。(regulatory enzyme)
