酵素的分子结构与催化活性的关系
酵素的分子结构的基础是其氨基酸的序列，它决定着酵素的空间结构和活性中心的形成以及酵素催化的专一性。如哺乳动物中的磷酸甘油醛脱氢酵素的氨基酸残基序列几乎完全相同，说明相同的一级结构是酵素催化同一反应的基础。又如消化道的糜蛋白酵素，胰蛋白酵素和弹性蛋白酵素都能水解食物蛋白质的肽键，但三者水解的肽键有各自的特异性，糜蛋白酵素水解含芳香族氨基酸残基提供羧基的肽键，胰蛋白酵素水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基的肽键，而弹性蛋白酵素水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键.这三种酵素的氨基酸序列分析显示40%左右的氨基酸序列相同，都以丝氨酸残基作为酵素的活性中心基团，三种酵素在丝氨酸残基周围都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X线衍射研究提示这三种酵素有相似的空间结构，这是它们都能水解肽键的基础。而它们水解肽键时的特异性则来自酵素的底物结合部位上氨基酸组成上有微小的差别所致。
说明这三个酵素的底物结合部位均有一个袋形结构，糜蛋白酵素该处能容纳芳香基或非极性基;胰蛋白酵素袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该处负电荷增强，故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利;弹性蛋白酵素口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代，因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团.说明酵素的催化特异性与酵素分子结构的紧密关系。
前体酵素
有些酵素如消化系统中的各种蛋白酵素以无活性的前体形式合成和分泌，然后，输送到特定的部位，当体内需要时，经特异性蛋白水解酵素的作用转变为有活性的酵素而发挥作用。这些不具催化活性的酵素的前体称为酵素原(zymogen)。如胃蛋白酵素原(pepsinogen)、胰蛋白酵素原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酵素原(chymotrypsinogen)等。某种物质作用于酵素原使之转变成有活性的酵素的过程称为酵素原的激活(zymogen andactivation of zymogen)。使无活性的酵素原转变为有活性的酵素的物质称为活化素。活化素对于酵素原的激活作用具有一定的特异性。
例如胰腺细胞合成的糜蛋白酵素原为245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子内部有5对二硫键相连，该酵素原的激活过程如图4-3所示.首先由胰蛋白酵素水解15位精氨酸和16位异亮氨酸残基间的肽键，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酵素，但此时酵素分子尚未稳定，经p-糜蛋白酵素自身催化，去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酵素。
在正常情况下，血浆中大多数凝血因子基本上是以无活性的酵素原形式存在，只有当组织或血管内膜受损后，无活性的酵素原才能转变为有活性的酵素，从而触发一系列的级联式酵素促反应，终导致可溶性的纤维蛋白原转变为稳定的纤维蛋白多聚体，网罗血小板等形成血凝块。
酵素原激活的本质是切断酵素原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酵素活性中心的形成酵素原激活有重要的生理意义，一方面它保证合成酵素的细胞本身不受蛋白酵素的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管内膜受损后激活凝血因子;胃主细胞分泌的胃蛋白酵素原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酵素原、胰蛋白酵素原、弹性蛋白酵素原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酵素，促进食物蛋白质的消化就是明显的例证。特定肽键的断裂所导致的酵素原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要的调控酵素活性的方式。如果酵素原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。出血性胰腺炎的发生就是由于蛋白酵素原在未进小肠时就被激活，激活的蛋白酵素水解自身的胰腺细胞，导致胰腺出血、肿胀。
